Comparação ampla das famílias de proteínas A-Atpases em genomas de espécies representantes da Táxon Prokarya
Comparação ampla das famílias de proteínas A-Atpases em genomas de espécies representantes da Táxon Prokarya
<david.santos@arapiraca.ufal.br>
A ATPase do tipo A é complexo enzimático que
funcionam através da força motriz de prótons, sintetizando adenosina trifosfato
(ATP) e é conhecida por ser predominantemente encontrada em espécies de
Archaea, sendo considerada semelhante à do tipo V, encontradas em eucariotos.
Por sua vez, organismos procariotos apesar de apresentarem forma simples,
conseguem realizar com sucesso os mecanismos necessários para sua manutenção e
evolução, sendo os principais organismos estudados atualmente, devido a
sua grande diversidade, alta possibilidade de cultura em laboratório, além de
possuírem genomas relativamente menores e melhores para ser estudados.
Atualmente existem vários genomas preditos completos para um grande número de
procariotos, permitindo assim descobertas a respeito de muitos aspectos da
biologia desses micro-organismos. Assim, o objetivo principal deste trabalho
foi prospectar a família de proteínas ATPases em genomas de
representantes do sSuperdomínio
Prokarya, ou seja, tanto do domínio Eubacteria quanto Archaea. Para esta
finalidade, foi realizado o levantamento da distribuição das famílias de ATP
sintases em 100 proteomas de interesse, inicialmente, para a identificação e
anotação de proteínas, em seguida, foi realizada a inferência filogenética e a
análise dos consensos logos. Os resultados mostram que as funções “ABC e
AAA-ATPase" divergiram precocemente nos domínios Archaea e Eubacteria e
várias outras funções são encontradas em ambos, isso implica na compreensão que
A-ATPase não é somente predominante em Archaea. Apesar de desempenhar muitas
funções, não há muitos domínios conservados, mas apenas um que está relacionado
à multifuncionalidade. Também, é possível que novas famílias foramtenham
sido encontradas.
The A-ATPase family is known to be predominantly
found in Archaea species and is considered to be similar to type V, found in
eukaryotes. In turn, prokaryotic organisms, despite having a simple form, can
successfully perform the mechanisms necessary for their maintenance and
evolution, being the main organisms studied today, due to their great
diversity, high possibility of culture in the laboratory, in addition to having
relatively smaller genomes. and better to study. Currently, there are several
complete predicted genomes for a large number of prokaryotes, thus allowing
discoveries about many aspects of the biology of these microorganisms. Thus, the
main objective of this work was to prospect the ATPase protein family in
genomes of representatives of the Prokarya superdomain, that is, of both the
Eubacteria and Archaea domains. For this purpose, we carried out a survey of
the distribution of ATP synthase families in 100 proteomes of interest,
initially, for the identification and annotation of proteins, then phylogenetic
inference and the analysis of the logos consensus were performed. The results
show that the "ABC and AAA-ATPase" functions diverged early in the
Archaea and Eubacteria domains and several other functions are found in both,
which implies the understanding that A-ATPase is not only predominant in
Archaea. there are not many conserved domains, but only one that is related to
multifunctionality. Also, it is possible that new families were found.
Dr. Botero, Wander Gustavo.
Filogenômica.
Táxon Prokarya .